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N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
碳水化合物子自个的非常多样性和多个N-glycoproteins低陈述含量不使对N-glycosylation组成的定量分析的陈述也十分难。在探测低丰度的N糖基化体现淀粉酶或肽段时,这之中添加非常多的未体现的淀粉酶肽断,这很可能将低丰度的糖基化体现淀粉酶肽段的信号灯掩饰。凝素亲和法是现如今糖淀粉酶质组学中技术应用较广泛的分离出来含有形式。凝集素(lectin)是一个类糖联系在一起淀粉酶质,能专注辨别某些特殊的组成的单糖或聚糖中某个的糖基字段而与之联系在一起,其与糖链可逆性非共价联系在一起,糖淀粉酶或糖肽被凝集素阻止后面,一般性用某个的单糖根据恶性竞争联系在一起凝集素将糖淀粉酶或糖肽洗刷下。 球营养物质由酶解后运用凝集素(lectin)含有N-糖基化肽段,那么用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中切除术对接在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该治理 造成的Asn团伙量增强2.9890Da。最后的用高精确度LC-MS质谱仪探测脱糖后的肽段,证明收录动态比对库,证明脱糖后团伙量和它的基本原里团伙量的变现及其糖基化装饰肽段的字段,故而认定该球营养物质的N-糖基化位点。N-糖基化位点认定时候,再运用label-free的原里对其使用化学发光法解析。

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产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
对应成品
蛋白鉴定,蛋白质组,多肽组学,靶向蛋白质,修饰蛋白质组,代谢组,非靶代谢,靶向代谢,医学全靶代谢,植物广靶代谢,测序,转录组,基因组,微生物组,ncRNA,IP-seq,生信分析
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